CLASSIFICAÇÃO

 Publicado em 18 de abril de 2013 por Lucas Sanguinetti
1. VISÃO GERAL


As proteínas são as macromoléculas mais abundantes e importantes nas células, e perfazem 50% do seu peso seco. Sendo assim portadora de várias estruturas, como a secundária e a terciária, que são os tijolos e a argamassa da arquitetura protéica. Com o arranjo desses elementros estruturais fundamentais em diferentes combinações, é possível construir uma grande diversidade de proteínas, as quais serão capazes de desempenhar uma variedade de funções especializadas.

A classificações destas macromoléculas irão variar de acordo com alguns aspectos, quanto:
  1. Quanto à composição: Dividas em Proteínas Simples e Proteínas Conjugadas
  2. Quanto ao número de cadeias polipeptídicas: Proteínas Monoméricas e Proteínas Oligoméricas 
  3. Quanto a sua forma: Proteínas Fibrosas e Proteínas Globulares     
                                
                                               PROTEÍNAS CLASSIFICADAS QUANTO À FORMA. EM ''A'' TEMOS UMA 
                                               PROTEÍNA GLOBULAR, EM ''B'' UMA PROTEÍNAS FIBROSA.   



 
Vimos que essas macromoléculas tão importantes variam quanto à sua classificação, podendo se apresentar de vários tipos, formas e tamanhos, possuindo funções biológicas diferenciadas e especializadas.  Ao decorrer das semanas, iremos estudar cada uma separadamente, de acordo com a sua classificação, para que possamos ter um entendimento maior sobre este assunto tão importante, visto que o corpo humano produz cerca de 100.000 proteínas.

FONTE:
CHAMPE, HARVEY & FERRIER. Bioquímica Ilustrada, 3° edição, Porto Alegre, Editora Artmed ,  2006  

 Publicado em 24 de abril de 2013 por Lucas Sanguinetti


2. CLASSIFICAÇÃO QUANTO A COMPOSIÇÃO: PROTEÍNAS SIMPLES.

As proteínas podem se classificar quando à sua composição em Proteínas simples e Proteínas conjugadas. Vamos entender a diferença entre ambas?

PROTEÍNAS SIMPLES
 As proteínas simples são também denominadas de homoproteínas, ou seja, são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise.
 Pode-se mencionar como exemplo:

a) As Albuminas 

CONCEITO: Albumina (Latim: albus, branco) refere-se de forma genérica a qualquer proteína que é solúvel em água, moderadamente solúvel em soluções salinas, e sofre desnaturação com o calor
FUNÇÃO: Relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue
  • São as de menor peso molecular  
  • São encontradas nos animais e vegetais.  
  • São solúveis na água.  
  • Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.  

b) As Globulinas  

CONCEITO:Globulina é o nome que se dà às proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções salinas, ácidas ou básicas diluídas, e coaguláveis pelo calor.
FUNÇÃO: transporte de substâncias e as trocas eentre o sangue e os tecidos.
  • Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.  
  • São encontradas nos animais e vegetais  
  • São solúveis em água salgada.  

Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.  

c) As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas 

  • Possuem peso molecular muito elevado. 
  • São exclusivas dos animais.  
  • São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. 

Exemplos: colágeno, elastina e queratina.  


FONTE:
Universo Universitário
CAMPBELL, MARY K. Bioquímica VOLUME 1, 1° edição, Porto Alegre, Editora Artmed , 2000.




 Publicado em  01 de maio de 2013 por Lucas Sanguinetti

3 CLASSIFICAÇÃO QUANTO A COMPOSIÇÃO: PROTEÍNAS CONJUGADAS

Proteínas conjugadas estão compostas de proteína simples combinada com alguma substância de natureza não- protéica. O grupo não protéico é chamado "grupo prostético".
São classificadas em:
1. Nucleoproteínas
2. Glicoproteínas
3. Cromoproteínas
4. Fosfoproteínas
5. Lipoproteínas

Vamos detalhar o conceito de cada uma separadamente:

1. Nucleoproteínas:
Nucleoproteínas são compostos de proteínas básicas simples (protamina ou histona) em combinações salinas tendo ácidos nucleicos como grupos protéticos. Elas são as proteínas dos núcleos das células e são os componentes principais da cromatina. Eles são muito abundantes em tecidos vegetais e animais.




2. Glicoproteínas
Gllcoproteínas estão compostos de proteínas simples combinadas com algum grupo de carboidrato.
As glicoproteínas são proteínas que formam o muco de tecidos e secreções. Eles também são componentes de proteína de tendões e ligamentos nos quais elas podem servir como material cimentante para segurar fibras unidas. Elas são componentes das proteína de cartilagem, osso, bactérias, etc.
Algumas glicoproteínas contêm mucopolissacarídeos compostos de ácido glicurônico e galactosamina ou glicosamina, enquanto outras glicoproteínas contêm mucopolissacarídeos de composição desconhecida. 
Exemplos de glicoproteínas: proteínas de humor vítreo, do líquido sinovial, fluido do cordão umbilical, certas proteínas bacterianas, proteína da mucina gástrica e outros sucos digestivos, globulinas do ovo, tiroglobulina, osteomucóide do osso, tendomucóide de tendões, condroproteínas de cartilagem, e mesmo hormônio da urina de grávida.
As glicoproteínas não são digeridas por enzimas gastrointestinais. A presença delas em secreções gastrointestinais ajuda na proteção das membranas mucosas contra auto-digestão.






3. Cromoproteínas

Hemoglobinas, proteínas respiratórias nas quais o grupo prostético é grupamento Heme, que contém ferro.
Cromoproteína semelhante ao heme é achada em certos moluscos (helicorubin), lombrigas marinhas (chlorocruorin) e anêmonas (actiniohematin).
Citocromos são proteínas presentes nas cadeia de redução e oxidação celulares nas quais o grupo prostético é o heme. Flavoproteínas (proteínas amarelas) são proteínas de redução e oxidação celulares nas quais o grupo prostético é derivado da riboflavina (vitamina B2). Cromoproteínas são também encontradas em certas fibras animais como lã e cabelo nos quais o grupo protético é melanina. A púrpura visual da retina é uma cromoproteína na qual o grupo prostético é um pigmento derivado de carotenóides (dão origem à vitamina A). Catalase, a enzima que decompõe peróxido de hidrogênio em água e oxigênio, é um cromoproteína na qual o grupo protético é o heme. A enzima antioxidante, peroxidase, tem uma composição semelhante.

4. Fosfoproteinas
Ácido fosfórico é o grupo protético das fosfoproteínas. Caseína de leite e vitelina da gema de ovo são as fosfoproteínas melhor conhecidas.








5. Lipoproteinas
As lipoproteínas são formados por combinação de proteína com um lipídio como lecitina, cefalina, ácido graxo, etc. Fosfolipoproteínas complexas (também chamadas lecitinoproteinas) são distribuídas amplamente animais e vegetais. Elas ocorrem no leite, sangue, núcleos celulares, gema de ovo, membranas celulares e cloroplastos de plantas. Elas também são encontradas em antígenos bacterianos e vírus.





3- Classificação Quanto ao número de cadeias polipeptídicas: Proteínas Monoméricas e Proteínas Oligoméricas 

Primeiramente, precisamos entender alguns conceitos, que já foram estudados, mas precisamos nos aprofundar para entender as proteínas monoméricas e oligoméricas.

O que são as proteínas quimicamente falando?

São compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou maispolipeptídeos tipicamente dobrada em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma função biológica. São compostos de alto peso molecular, compostos orgânicos de estrutura complementar e massa molecular elevada, sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas.

O que são as ligações peptídicas? 
Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água ( H2O ). Isto é uma reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos.

O que são as PROTEÍNAS MONOMÉRICAS?
São as proteínas que são formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.


E as PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS?

Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.






4- Quanto a sua forma: Proteínas Fibrosas e Proteínas Globulares    
PROTEÍNAS GLOBULARESAs proteínas globulares são um dos dois tipos principais de proteínas. Como o próprio nome indica, possuem uma forma globular. São proteínas que têm um maior ou menor grau de solubilidade em solução aquosa, formando soluções coloidais. Esta característica principal ajuda a distingui-las das proteínas fibrilares (o outro tipo principal de proteínas), que são praticamente insolúveis.
Uma das proteínas globulares mais conhecidas é a hemoglobina, membro da família das globulinas. Outras proteínas globulares são as imunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), alfa, beta e gama globulinas. A maior parte das enzimas com funções metabólicas importantes possuem uma forma globular, tal como muitas das proteínas envolvidas na transdução de sinal.
Ficheiro:1GZX Haemoglobin.png

A hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigénio pelo sistema circulatório.



PROTEÍNAS FIBROSAS

Escleroproteínas ou proteínas fibrilares são proteínas longas e filamentosas e uma das duas principais classes de estrutura terciária de proteínas (a segunda sendo as proteínas globulares). Encontram-se exclusivamente em animais, na construção de tecido conectivo, tendões, matriz óssea e fibras musculares. Exemplos de escleroproteínas incluem a queratina, o colagénio e a elastina. As escleroproteínas têm normalmente uma forma cilíndrica, sendo na maioria proteínas com funções estruturais ou de armazenamento, sem actividade catalítica. São tipicamente insolúveis em água e possuem tendência a formar agregados, por possuírem grupos hidrofóbicos na sua superfície. As suas estruturas primárias (sequência de aminoácidos) são pouco diversificadas em termos de tipos de aminoácido encontrado; existem frequentemente repetições de trechos da sequência ao longo da cadeia polipeptídica. Como consequência encontram-se estruturas secundárias características, como a formação de uma hélice tripla no colagénio. Existem também tipicamente diversas ligações entre diferentes cadeias polipeptídicas, como as ligações dissulfureto entre as cadeias da queratina. As escleroproteínas são mais resistentes à desnaturação que as proteínas globulares.


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